Laboratorium zostało wyposażone w najwyższej jakości spektrometr mas Synapt G2 HDMS sprzężony z chromatografem cieczowym nanoAquity UPLC z modułem HDX firmy Waters, który umożliwia pomiary strukturalne cząsteczek z wykorzystaniem:
- ion mobility separation (IMS), umożliwiającej pomiary czasu przelotu cząsteczek a tym samym obliczenia ich przekrojów czynnych na zderzeniu, co dostarcza istotnych informacji o strukturze cząsteczek;
- hydrogen – deuterium exchange (HDX) - techniki analitycznej polegającej na śledzeniu wymiany protonów amidowych białek na deutery;
- electron-transfer dissociation (ETD) – metody fragmentacji jonów w fazie gazowej, komplementarnej do CID. Technika ta pozwala badać labilne modyfiakcje postranslacyjne białek, a także może zostać wykorzystana do proteomiki w ujęciu Top-Down bez wcześniejszego trawienia białek w roztworze.
Najważniejsze kierunki badań:
- Analiza struktury oligomerów peptydu Aβ z wykorzystaniem funkcjiIMS.
- Badania strukturalne białka receptorowego RAGE z wykorzystaniem techniki wymiany proton-deuter MS.
- Badanie oligomerów keratyny 8 i 18 oraz interakcji tych białek z innymi partnerami, stosując metodę wymiany proton-deuter śledzoną przy użyciu spektrometrii mas. Badania wykonywane ze szczególnym naciskiem na rolę tych keratyn w mukowiscydozie. Badania są prowadzone we współpracy z prof. Aleksandrem Edelmanem (Institut Necker, Paris).
- Badanie sieci oddziaływań białkowych w kinetochorze Drosophila melanogaster. Wyniki uzyskane z wykorzystaniem HDX ujawniają możliwe powierzchnie interakcji w kompleksie Mis12, będącym jednym z elementów budujących kinetochor. Dodatkowo można zaobserwować zmiany strukturalne pojawiające się w wyniku oddziaływania poszczególnych składników tego kompleksu ze sobą. Obecność kinetochoru jest warunkiem wstępnym dla prawidłowej segregacji chromosomów w czasie podziału komórki, co z kolei jest kluczowe dla utrzymania stabilności genetycznej. Badania są prowadzone we współpracy z grupą Davida Glovera (Genetics Department, Cambridge University).
- Badania strukturalne fosforylazy nukleozydów purynowych PNP (Purine nucleoside phosphorylase) z wykorzystaniem HDX-MS. Eksperymenty mają na celu mapowanie zmian konformacyjnych enzymu - PNP w wyniku interakcji z substratem – fosforanem, jak również badany jest wpływ specyficznego inhibitora – formicyny na zmiany strukturalne kompleksu PNP-fosforan. Badania są prowadzone we współpracy z Saša Kazazić (Laboratory for Chemical Kinetics and Atmospheric Chemistry,Ruđer Bošković Institute (RBI), Zagreb) oraz z Agnieszką Bzowską (Zakład Biofizyki, Instytut Fizyki Doświadczalnej, Uniwersytet Warszawski).
