Od 1 września 2018 ulega zmianie wysokość opłat serwisowych.  Prosimy o zapoznanie się z nowym wykazem opłat.

click here

Spektrometria mas umożliwia identyfikację i lokalizację modyfikacji potranslacyjnych (PTM) rozumianych jako kowalencyjne przyłączenie grup(y) chemicznej do cząsteczki białka. Do najczęstszych modyfikacji zalicza się: fosforylacje, acetylacje, metylacje, glikozylacje, ubikwitynacje itp. Procedura przygotowania próbki jest bardzo podobna do procedury identyfikacji białka, podczas której polipeptyd jest degradowany przy pomocy enzymu proteolitycznego (trypsyny), a następnie uzyskana mieszanina peptydów jest rozdzielna przy pomocy HPLC i mierzona na spektrometrze mas (identyfikacja białek). Krytycznym momentem dla pomiaru jest przejście peptydu w formę zjonizowaną. Proces ten jest zależny od wielu czynników, m.in. od sekwencji aminokwasowej. Zróżnicowana zdolność peptydów do jonizacji powoduje, że nie jesteśmy w stanie zaobserwować wszystkich peptydów pochodzących z danego białka.

Analiza PTM jest bardziej wymagająca w porównaniu do zwykłej identyfikacji białek gdyż poszukiwanie modyfikacji wymaga wysokiego pokrycia sekwencji białka, co zazwyczaj jest związane z większą ilością białka poddawanego analizie. Próbki białka powinny być możliwie czyste i dostarczone do Laboratorium w znacznej ilości. Aby przygotować taką próbkę, niejednokrotnie konieczne jest zastosowanie metod wzbogacania lub zmodyfikowanie protokołu preparatyki. W związku z tym bardzo prosimy o możliwie wczesny kontakt z laboratorium w celu ustalenia najlepszej strategii preparatywnej i analitycznej.